sábado, 14 de março de 2009

Exercícios - Bioquímica (Proteínas) - Ciclo I - Modulo II

1)Definir proteína e dizer quais são os produtos de hidrólise total de uma proteína.

Proteínas: são compostos orgânicos de alto peso molecular, formadas de aminoácidos. Representam cerca de 50% a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.

A hidrólise completa dessas proteínas produz unicamente aminoácidos.


2)Explicar a existência de milhares de proteínas diferentes uma vez que toda proteína é constituída dos mesmos 20 aminoácidos.

Todas as proteínas, com poucas exceções, contêm todos os 20 aminoácidos, em proporções que variam muito de proteína para proteína. Cada proteína apresenta uma estrutura espacial definida e característica. Apesar de existirem inúmeras conformações teoricamente possíveis, todas as moléculas de uma dada proteína, ao serem sintetizadas, assumem a mesma conformação espacial, mostrando que esta é a conformação de menor energia livre, ou seja, a conformação energeticamente mais favorável nas condições celulares. Esta conformação, entretanto, não é permanentemente fixa, e, muitas vezes, alterações transitórias da estrutura estão relacionadas com a função desempenhada pela proteína.


3)Escrever as funções que as proteínas podem desempenhar nas células vivas? Para cada função citada dê um exemplo de uma proteína.

As funções que desempenham são estruturais e dinâmicas.

.Funções biológicas das proteínas: Transporte-> hemoglobina que transporta oxigênio para os tecidos e mioglobina no sangue e músculos.

.Contratilidade: actina e miosina que atuam na contração muscular.

.Estrutural ou de Sustentação: queratina e colágeno que formam os componentes do esqueleto celular.

.Defesa: imunoglubinas e o interferon, que atuam no combate a infecções bacterianas e virais.

.Catalise Enzimática: catalisam as milhares de reações químicas extraordinariamente diversas que ocorrem no organismo.

.Regulação Metabólica: insulina e glucagon que atuam no controle global do metabolismo, devido à sua ação hormonal.


4)Definir aminoácidos.

Os aminoácidos são compostos que apresentam, na sua molécula, um grupo amino (-NH ) e um grupo carboxila (-COOH). Em pH fisiológico, esses grupos estão na forma ionizada: -NH , -COO e –NH .


5)Escrever a fórmula geral de um aminoácido, citando os componentes dessa fórmula.

Os aminoácidos tem uma fórmula básica comum, na qual os grupos amino e carboxila estão ligados ao carbono , ao qual também se liga um átomo de hidrogênio e um grupo variável chamado cadeia lateral ou grupo R:


6)Os aminoácidos encontrados nas proteínas são denominados alfa L aminoácidos. Explicar por que são assim denominados.

Os aminoácidos com carbono assimétrico apresentam dois isômeros opticamente ativos: formas D e L. Todas as proteínas encontradas nos seres vivos são formados por L-aminoácidos, ou seja, o grupo amino (H N) tem que estar sempre do lado esquerdo do carbono .


7)Diferenciar um aminoácido do outro.

Os aminoácidos diferem entre si pela estrutura da cadeia lateral.


8)Classificar os aminoácidos de acordo com a polaridade da cadeia lateral.

São classificados em duas grandes categorias: apolares (grupo R hidrofóbicos) e aminoácidos polares (grupo R hidrofílicos).

Os aminoácidos apolares têm grupos R constituídos por cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto, que não interagem com a água. Pertencem a este grupo: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano.

Aminoácidos Polares: são os que têm nas cadeias laterais, grupos com carga elétrica líquida ou grupos com cargas residuais, que os capacitam a interagir com a água. Estes aminoácidos são subdivididos em três categorias, segundo a carga apresentada pelo grupo R em soluções neutras: aminoácidos básicos, se a carga for positiva; aminoácidos ácidos, se a carga for negativa; e aminoácidos polares sem carga, se a cadeia lateral não apresentar carga líquida. Os aminoácidos básicos são: lisina, arginina e histidina. Os aminoácidos ácidos são os dicarboxílicos: aspartato e glutamato. Os aminoácidos polares sem carga são: serina, treonina e tirosina, com um grupo hidroxila na cadeia lateral; asparagina e glutamina, com um grupo amida; e cisteína, com um grupo sulfidrila.


9)Definir aminoácidos protéicos, não protéicos, modificados e essenciais.

.Aminoácidos modificados: esses aminoácidos exóticos formam-se por alterações enzimática de aminoácidos usuais, após incorporação na cadeia polipeptídica, durante a síntese da proteína.

.Aminoácidos não protéicos: estes componentes são designados grupos prostéticos, e as proteínas, neste caso, são chamadas proteínas conjugadas. O grupo prostético é de natureza variável, podendo ligar-se a cadeia polipeptídica covalente ou não covalentemente.

.Aminoácidos essenciais: possuem esqueletos de carbono que seres humanos não podem sintetizar, podendo obter apenas a partir da dieta.


10)Um aminoácido com um grupo ionizável na cadeia lateral, como por exemplo, a lisina pode apresentar 4 formas iônicas diferentes. Explicar por que. De que depende a predominância de cada forma?

A lisina apresenta grupos ionizáveis na forma desprotonada (-COO ,-NH ). A predominância de cada forma depende do pH do meio em que se encontram.


11)De que resulta a carga elétrica total da molécula de aminoácido?

A carga elétrica total da molécula de um aminoácido resulta da soma algébrica das cargas apresentadas pelos seus grupos ionizáveis, que, por sua vez, dependem dos valores de seus pKa e do pH do meio. Assim, o grupo carboxila pode apresentar-se sem carga negativa; o grupo amino é neutro ou tem carga positiva.


12)Definir pI de um aminoácido.

Para cada proteína existe um determinado valor de pH- chamado ponto isoelétrico (pI), no qual o número de cargas positivas equivale ao número de cargas negativas. Neste pH, a molécula é eletricamente neutra, como acontece com as moléculas de aminoácidos. As proteínas exibem valores de pI característicos que refletem a proporção entre aminoácidos ácidos e básicos em sua composição.


13)Definir ligação peptídica e dizer como ela é formada.

Ligação peptídica é uma ligação entre o grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amino de outro.Essa ligação é obtida por exclusão de uma molécula de água.

Quimicamente, a formação da ligação peptídica pode ser representada pela seguinte equação:


14)Definir cadeia polipeptídica, oligopeptídio e polipeptídio.

.Cadeia polipeptídica: cadeia constituída por unidades planares (unidades peptídicas- C-O,N,H) , unidas entre si por uma articulação flexível- o carbono .

.Cadeia oligopeptídio: polímeros contendo até 30 aminoácidos.

.Cadeia polipeptídio: quando apresentam um número maior que 30 aminoácidos.


15)Dada uma cadeia polipeptídica simplificada, assinalar os resíduos N e C terminal. Asp-ala-ser-val. Classificar a molécula de acordo com o número de resíduos de aminoácidos. Escrever a fórmula química desse oligopeptídio e assinalar com um círculo os grupos ionizáveis.



Exercícios sobre Proteínas

1) Classificar as proteínas de acordo com sua forma.

As proteínas podem ser de estrutura primária, secundária e terciária.


2)Definir proteínas fibrosas e globulares.

Proteínas fibrosas tem forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos (queratina e colágeno). Proteínas globulares apresentam umam ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma final aproximadamente esférica. São geralmente solúveis e desempenham várias funções dinâmicas.


3) Definir alfa queratinas. Dar exemplos de alfa queratinas. Onde podem ser encontradas? S

ão duas ou tres cadeias em alfa hélice formando fibrilas e fibras. Em cabelos, lã, fibras.


4) Como as alfas queratinas podem se associar? Qual o tipo de ligação química envolvida nessa associação, mais freqüentemente?

Se associam através de ponte dissulfeto.


5) O que é uma beta queratina?

As fibras são formadas por empilhamento de folhas beta pregueada.


6) Qual é a conformação típica da molécula do colágeno? Por que o colágeno tem essa conformação? Qual a função do colágeno? Onde ele pode ser encontrado?

Funções mecânicas e de susentação do tecido conjuntivo, que se distribui por cartilagens, tendões, matriz ossea e pele, mantém, ainda, a estrutura e a elasticidade dos sistema vascular e de todos os orgãos.


7) Definir gelatina e discutir se a gelatina é uma boa fonte de aminoácidos essenciais.

Quando a estrutura do colágeno é rompida por aquecimento, a proteína fica desenrolada e mais solúvel.


8) Definir estrutura primária de proteínas.

Formada por cadeia linear. A cadeia peptídica é que eestabiliza a estrutura primária. Não possui alfa hélice e nem folha beta pregueada.


9) Descrever as estruturas regulares, alfa hélice e folha beta pregueada, que compõem a estrutura secundária das proteínas globulares.

Uma hélice é estabilizada por uma ampla formação de pontes de hidrogênio entre os átomos de oxigênio das carbonilas e os hidrogênios das amidas das ligações peptídicas que compõem o esqueleto polipeptídico. A folha B é uma estrutura na qual todos os componentes da ligação estão envolvidos com pontes de hidrogênio. Por possuirem uma aparencia pregueada é que são denominadas Folhas B pregueadas. São formadas por duas ou mais cadeias peptídicas ou segmentos de cadeias polipeptídicas, as quais apresentam-se quase totalmente estendidas.
Folhas paralelas e antiparalelas: uma folha B pode ser formada por duas ou mais cadeias polipeptídicas ou segmentos de cadeias polipeptidicas separados, dispostos de forma antiparalela um ao outro ou de forma paralela.


10) Definir estrutura secundária de proteínas. Citar exemplos de proteínas que tenham apenas estrutura secundária e de proteínas que possuem algum conteúdo de estrutura secundária.

Tem uma organização mais específica. Tem formação de alfa hélice e/ou folha beta pregueada. Todas as duas são estabilizadas por pontes de hidrogênio. Proteínas que tem apenas estrutura secundária: Proteína fibrosa (queratinas). Proteínas que possuem algum conteúdo de estrutura secundária: Proteína globular.


11)Explicar por que nem todas as proteínas apresentam apenas estrutura secundária.

Porque as pontes de hidrogênio podem não conseguir fazer ligações ou em alfa hélice ou em folha beta pregueada e ficarem dobradas.


12) Definir estrutura terciária e quaternária das proteínas. Quais são as ligações químicas envolvidas na estabilização da estrutura terciária ? e da quaternária?

Terciária: além de ter folha beta pregueada e alfa hélice, sua estrutura é em formato de um novelo. Fica enovelado. Ligações quimicas: ligação ionica, ponte de hidrogênio, interações hidrofóbicas e pontes dissulfeto. A quarternária possue duas ou mais estruturas terciárias juntas. Exemplo: hemoglobina.


13) Definir proteínas conjugadas. Definir grupo prostético. Dar exemplos de proteínas conjugadas.

As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico. Grupo prostético é qualquer outro componente não-protéico. Cromoproteínas, Fosfoproteínas, Glicoproteínas, Lipoproteínas.


14) O que é conformação nativa de proteínas? Definir desnaturação.

É a conformação mais estável que a molécula pode assumir e reflete um equilíbrio delicado entre as interações ocorridas no interior da molécula protéica e entre esta e o meio. Desnaturação resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas secundárias e terciárias, onde ocorre a perda total da estrutura tridimensional da proteína.


15) Explicar como a desnaturação pode ser provocada experimentalmente.

Aquecimento, extremos de pH, uréia e detergentes. Essas reações fazem romper as ligações peptídicas.


17) O que é escorbuto e quais são as manifestações clinicas dessa doença.

É a deficiência de vitamina C na dieta. As manifestações clínicas dessa doença correlacionam-se com a síntese de moléculas de colágeno menos estáveis.


18) O que garante o enovelamento correto da maioria das proteínas?

As chaperonas. Que tem o papel de garantir o enovelamento correto.


19) O que acontece com uma proteína que não foi enovelada corretamente?

Ela perde sua função.


20) Qual é o agente infeccioso da doença popularmente conhecida como “doença da vaca louca”?

É uma proteína chamada Príon.


21) Escrever as características desse agente infeccioso e o mecanismo provável da infecção.

O agente sofre modificações em sua estrutura. O mecanismo provável da infecção é que a interação da molécula PrP infecciosa com uma normal faz com que a forma normal adquira a forma contagiosa.



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